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| 結構復雜與功能多樣的生物大分子蛋白質 | |||
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蛋白質是一類結構復雜與功能多樣的生物大分子，但其中普遍存在著螺旋結構。蛋白質中的α螺旋是遺傳信息傳遞與表達和肽鏈進一步折疊形成不同構象的分子基礎，而球蛋白和纖維蛋白中的螺旋結構是行使特定功能的分子基礎。
由20種氨基酸組成的多種多樣的蛋白質，具有形形色色的功能，幾乎參與生命活動的所有方面并起著關鍵作用。究其原因是蛋白質具有復雜而多樣的結構，但其中主要含有螺旋結構。為此，本文對蛋白質中的螺旋結構與功能簡述如下。
1 前言
1951年，波林(Pauling)根據結構化學知識和α角蛋白的X射線衍射圖譜提出了肽鏈中存在著α螺旋結構。后來經大量實驗證明這種α螺旋不僅廣泛存在于纖維蛋白和球蛋白中，而且還是蛋白質中最主要的二級結構形式。α螺旋是肽鏈通過C。兩側單鍵的旋轉而形成的右手單鏈螺旋，螺旋中的殘基側鏈伸向外側，相鄰螺旋之間形成鏈內氫鍵，使這種結構得以穩定。
與DNA雙螺旋結構相比，蛋白質中的α螺旋是由氨基酸殘基組成的單鏈螺旋，這正好與DNA和RNA單鏈線性一維的三聯體密碼編碼方式相適應，從而保證遺傳信息由DNA→RNA→蛋白質中的線性序列傳遞。不過轉座子、RNA和蛋白質的剪輯與加工等與這種傳遞方式相矛盾，但目前還不能完全否定這種傳遞方式。在蛋白質肽鏈末端的肽段因運動自由度較大，致使這些肽段上的螺旋不再是典型的α螺旋，而較松散的由約10個殘基組成的3圈螺旋。如用外力進一步拉伸這種螺旋，它就轉變成由Pauling等提出的另一種大量存在于蛋白質中的主要二級結構單元——β折疊。從這種意義上講，β折疊是一種伸長的α螺旋。蠶絲心蛋白是具有β折疊的典型代表，但有實驗報道，在蠶絲腺體內的絲心蛋白也呈螺旋狀，它是在蠶吐絲過程中經定向拉伸后才轉變成β折疊。在β折疊片層結構中，R側鏈交替存在于片層的上下方。R側鏈的空間取向既能避免相鄰側鏈之間的空間障礙，也使R側鏈都能最大限度地參與形成不同的構象。
α螺旋是肽鏈形成更高結構層次的基礎
蛋白質中的氨基酸具有相同的α氨基和α羧基，因此都以相同的肽鏈連接成多肽鏈。雖然不同肽鏈上的殘基排列順序各異，但由Cα和肽鏈組成的主鏈是完全相同的，所不同的是各種殘基R側鏈。α螺旋使R側鏈暴露于螺旋外側的環境中，是肽鏈進一步折疊盤繞形成不同的超二級結構或三級結構的分子基礎。盡管近幾年來的研究結果表明，生物體內新合成的肽鏈需在細胞內的特定部位(粗面內質網系、高爾基體)，并有多種蛋白質(監護蛋白等)的幫助才能卷曲成有特定功能的正確構象。但這只是促進蛋白質形成正確構象的外因，而決定其構象的內因是由一級結構決定的肽鏈上R側鏈之間相互作用的總和。α螺旋允許側鏈伸向外側，因而R側鏈的大小、結構、性質及組合方式在很大程度上決定了肽鏈的卷曲方式。
在大多數蛋白質中，非極性殘基含量往往高達30％～50％，如果一條多肽鏈只形成長而直的α螺旋，而螺旋外側眾多的疏水側鏈使α螺旋在水中難以存在。因此許多蛋白質螺旋區的殘基順序使多數疏水側鏈位于螺旋的同一側，而另一個側面則存在較多的親水殘基。兩個α螺旋借助于疏水力聚集成兩親螺旋，使肽鏈過渡到更高的結構層次，即超二級結構。這種超二級結構不僅穩定了蛋白質的構象，而且也和一些蛋白質的功能密切相關。如由亮氨酸拉鏈或螺旋-環-螺旋組成的兩親螺旋促進調控蛋白形成的同型或異型二聚體。這種二聚體結構與功能的多樣性與基因表達的多樣性相適應，因為同型或異型二聚體能增強調控蛋白單獨或協同調節基因轉錄的精確性和靈活性。
為了把疏水側鏈盡可能地包埋在分子內部，長螺旋本身通過肽鏈轉折傾向返回折疊，使之形成球狀或橢球狀的三級結構。因此，具有三級結構的蛋白質或亞基往往都是球狀。大多數疏水側鏈總是包藏在分子內部，形成疏水核；大多數極性側鏈總是暴露在分子表面，形成親水區。這些極性基團的種類、數目及排布基本上決定了蛋白質的功能。為此，大多數學者都認為肽鏈卷曲形成更高的結構層次起始于具有α螺旋的肽段。 |
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